Coenzymes

Space-filling model of the coenzyme NADH

Coenzymes are small organic molecules that can be loosely or tightly bound to an enzyme. Tightly bound coenzymes can be called prosthetic groups. Coenzymes transport chemical groups from one enzyme to another.^[54] Some of these chemicals such as riboflavin, thiamine and folic acid are vitamins (compounds that cannot be synthesized by the body and must be acquired from the diet). The chemical groups carried include the hydride ion (H^-) carried by NAD or NADP⁺, the phosphate group carried by adenosine triphosphate, the acetyl group carried by coenzyme A, formyl, methenyl or methyl groups carried by folic acid and the methyl group carried by S-adenosylmethionine.

Since coenzymes are chemically changed as a consequence of enzyme action, it is useful to consider coenzymes to be a special class of substrates, or second substrates, which are common to many different enzymes. For example, about 700 enzymes are known to use the coenzyme NADH.^[55]

Coenzymes are usually continuously regenerated and their concentrations maintained at a steady level inside the cell: for example, NADPH is regenerated through the pentose phosphate pathway and S-adenosylmethionine by methionine adenosyltransferase. This continuous regeneration means that even small amounts of coenzymes are used very intensively. For example, the human body turns over its own weight in ATP each day.^[56]

Thermodynamics

The energies of the stages of a chemical reaction. Substrates need a lot of potential energy to reach a transition state, which then decays into products. The enzyme stabilizes the transition state, reducing the energy needed to form products.

Main articles: Activation energy, Thermodynamic equilibrium, and Chemical equilibrium

As all catalysts, enzymes do not alter the position of the chemical equilibrium of the reaction. Usually, in the presence of an enzyme, the reaction runs in the same direction as it would without the enzyme, just more quickly. However, in the absence of the enzyme, other possible uncatalyzed, "spontaneous" reactions might lead to different products, because in those conditions this different product is formed faster.

Furthermore, enzymes can couple two or more reactions, so that a thermodynamically favorable reaction can be used to "drive" a thermodynamically unfavorable one. For example, the hydrolysis of ATP is often used to drive other chemical reactions.^[57]

Enzymes catalyze the forward and backward reactions equally. They do not alter the equilibrium itself, but only the speed at which it is reached. For example, carbonic anhydrase catalyzes its reaction in either direction depending on the concentration of its reactants.

(in tissues; high CO₂ concentration)

(in lungs; low CO₂ concentration)

Nevertheless, if the equilibrium is greatly displaced in one direction, that is, in a very exergonic reaction, the reaction is in effect irreversible. Under these conditions, the enzyme will, in fact, catalyze the reaction only in the thermodynamically allowed direction.

"کوآنزیم"

مدل فضاپرکن آنزیم NADH

کوآنزیم ها مولکول های کوچک اندامکی هستند که می توانند به صورت اتصال قوی یا آزاد به یک آنزیم متصل شوند. کوآنزیم های دارای اتصال قوی راگروه افزایشی می گویند. آنها گروه های شیمیایی را از آنزیمی به آنزیم دیگر انتقال می دهند. برخی از این موادشیمیایی مثل ریبوفلاوین، تیامین و فولیک اسید، ویتامین هستند( ترکیباتی که نمی توانند توسط بدن سنتز شوندوباید از رژیم غذایی برگرفته شوند). نقل و انتقال گروه های شیمیایی، شامل انتقال یون هیدرید(H^-)  توسط NAD یا NADP+، گروه فسفات توسط آدنوزین تری فسفات، گروه اتیل توسط کوآنزیم A، گروه های متینل یا متیل توسط فولیک اسید و گروه متیل توسط آدنوسیل متیونین، می باشند.

ازآنجایی که کوآنزیم ها از لحاظ شیمیایی به عنوان یک توالی از عمل آنزیم تغییر یافته اند، می توان کوآنزیم ها را به عنوان رده ای از لایه ها یا زیرلایه های ثانویه در نظرگرفت که در بسیاری از آنزیم های گوناگون مشترک هستند مثلا حدود 700 آنزیم از کوآنزیم NADH بهره می برند.

کوآنزیم ها معمولا به شکلی مداوم تولیدشده و غلظت آنها دردرون سلول درسطحی ثابت قرار دارد: برای مثال NADPH ازطریق مسیر پنتوزفسفات وآدنوزیل متیونین توسط آدنوزیل ترنسفراز تولید می شوند. این تولید مداوم به این معنی است که حتی مقادیراندک کوآنزیم نیز به شکلی بسیارفشرده مورد استفاده قرار می گیرند. مثلا بدن انسان هرروز به وزن خود در ATP بازمی گردد.

ترمودینامیک

انرژی موجود در در مراحل مختلف یک واکنش شیمیایی، زیرلایه ها مقدارزیادی انرژی پتانسیل جهت رسیدن به حالت گذار که بعدا به فرآورده تجزیه می شوند، نیاز دارند. آنزیمی که حالت گذار را تثبیت می کند، انرژی مورد نیاز جهت تولید محصول را کاهش می دهد.

همانند سایر کاتالیزورها، آنزیم ها نیز موقعیت تعادل شیمیایی را عوض نمی کنند. واکنش شیمیایی معمولا در حضورآنزیم در همان جهتی پیش می رود که که در نبودآن پیش می رفته است با این تفاوت که سرعت انجام آن بیشتر است. با این حال در غیاب آنزیم سایرواکنش های کاتالیزشده و خودبه خودی ممکن است محصولات مختلفی به دست دهند زیرا در این شرایط این محصول متفاوت سریعتر شکل می گیرد.

به علاوه اینکه آنزیم ها می توانند دو یا چند واکنش را جفت کرنند تا یک واکنش شیمیایی مطلوب ازلحاظ ترمودینامیکی، به منظورپیش بردن یک واکنش نامطلوب مورد استفاده قرارگیرد. برای مثال ازهیدرولیز ATP جهت پیش بردن سایرواکنش های شیمیایی استفاده می شود.

آنزیم ها واکنش های پیش روانه ووارونه را به طورمساوی کاتالیز می کنند. آنها خودموازنه را تغییر نمی دهند بلکه فقط سرعتی را که درآن به موازنه میرسد، تغییر می دهد. برای مثال آنهیدرازکربنیک، واکنش خود را در هر دو جهت و بسته به غلظت واکنش دهنده ها کاتالیز میکند.

که واکنش اولی در بافت ها و با غلظت بالای CO₂  وواکنش دوم در ریه ها و با غلظت پایین CO₂ انجام می پذیرد.

با این حال اگر موازنه تا حدزیادی در یک جهت قرار گرفته شده باشد به این معنی است که در یک واکنش بسیارانرژی زا درواقع واکنش، برگشت ناپذیراست. تحت این شرایط در حقیقت آنزیم، واکنش را تنهادرجهت ترمودینامیکی مجاز کاتالیز می کند.

نظرات شما عزیزان:

نام :

آدرس ایمیل:

وب سایت/بلاگ :

متن پیام:

نظر خصوصی

 کد را وارد نمایید:

 

 

 

عکس شما

آپلود عکس دلخواه: